Materi Metabolisme dan Enzim
METABOLISME
1. Pengantar
Tubuh makhluk hidup layaknya sebuah mesin, di dalamnya terjadi proses-proses yang sangat kompleks. Berbeda dengan mesin yang menjalankan prosesnya secara mekanis, mengubah bahan bakar menjadi energi gerak atau listrik. Pada makhluk hidup, proses tersebut terjadi dengan melibatkan semua reaksi-reaksi kimia dan terjadi dalam tubuh makhluk hidup, proses tersebut dapat berupa proses penyusunan energi ataupun proses pembongkaran energi. Proses ini dikenal dengan nama metabolisme.
2. Definisi
Metabolisme (bahasa Yunani: μεταβολισμος, metabolismos, perubahan) adalah semua reaksi kimia yang terjadi di dalam organisme, termasuk yang terjadi di tingkat selular. Menurut bentuk perubahannya (arah lintasannya), Metabolisme terbagi menjadi 2 (dua) jenis, yaitu : Anabolisme dan Katabolisme.
Kedua arah lintasan metabolisme diperlukan setiap organisme untuk dapat bertahan hidup. Arah lintasan metabolisme ditentukan oleh suatu senyawa yang disebut sebagai hormon, dan dipercepat (dikatalisis) oleh enzim. Pada senyawa organik, penentu arah reaksi kimia disebut promoter dan penentu percepatan reaksi kimia disebut katalis. Pada setiap arah metabolisme, reaksi kimiawi melibatkan sejumlah substrat yang bereaksi dengan dikatalisis enzim pada jenjang-jenjang reaksi guna menghasilkan senyawa intermediat, yang merupakan substrat pada jenjang reaksi berikutnya. Keseluruhan pereaksi kimia yang terlibat pada suatu jenjang reaksi disebut metabolom. Semua ini dipelajari pada suatu cabang ilmu biologi yang disebut metabolomika.
3. Enzim dalam Metabolisme
Enzim adalah biokatalisator yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein. Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut :
Mempercepat reaksi kimia.
Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan dalam lingkungan pada kondisi yang tepat. Misalnya, tripsinogen yang disintesis dalam pankreas, diaktifkan dengan memecah salah satu peptidanya untuk membentuk enzim tripsin yang aktif. Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebut zimogen. Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan menjadi satu, yang disebut holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.
 |
| Gambar 1. Bagian-bagian enzim |
Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat yang sama dapat menjadi senyawa yang berlainan, tergantung dari enzimnya.
- Apoenzim
Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada apoenzim. Akan tetapi, koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan dari apoenzim. Koenzim bersifat termostabil (tahan panas), mengandung ribose dan fosfat. Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya, Apabila koenzim NADP (Nicotiamida Adenin Denukleotid Phosfat) maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase. Disini NADP berfungsi sebagai akseptor hidrogen. Koenzim dapat bertindak sebagai penerima/akseptor hidrogen, seperti NAD atau donor dari gugus kimia, seperti ATP (Adenosin Tri Phosfat).
- Koenzim
 |
| Gambar 2. Apoenzim dan koenzim |
A. Enzim hanya mengubah kecepatan reaksi, artinya enzim tidak mengubah produk akhir yang dibentuk atau mempengaruhi keseimbangan reaksi, hanya meningkatkan laju suatu reaksi.
- Sifat Enzim
 |
| Gambar 3. Katalisis |
B. Enzim bekerja secara spesifik, artinya enzim hanya mempengaruhi substrat tertentu saja [sebagai contoh, manusia hanya memiliki enzim amilase sedangkan hewan pemamahbiak seperti sapi dan kambing juga memiliki bakteri yang memproduksi enzim selulase pada perutnya, sehingga hal ini yang menyebabkan sayuran yang mengandung selulosa tidak tercerna secara utuh dan menjadi serat, sedangkan hewan pemamahbiak mampu mencerna sayuran hijau tersebut (perbedaan amilum dan selulosa hanya terletak pada ikatan kimia antar gulanya)].
C. Enzim merupakan protein. Oleh karena itu, enzim memiliki sifat seperti protein. Antara lain bekerja pada suhu optimum, umumnya pada suhu kamar. Enzim akan kehilangan aktivitasnya karena pH yang terlalu asam atau basa kuat, dan pelarut organik. Selain itu, panas yang terlalu tinggi akan membuat enzim terdenaturasi sehingga tidak dapat berfungsi sebagai mana mestinya.
 |
| Gambar 4. Contoh kondisi pH spesifik bagi enzim |
 |
| Gambar 5. Contoh level suhu spesifik bagi enzim |
D. Enzim diperlukan dalam jumlah sedikit. Sesuai dengan fungsinya sebagai katalisator, enzim diperlukan dalam jumlah yang sedikit.
E. Enzim bekerja secara bolak-balik. Reaksi-reaksi yang dikendalikan enzim dapat berbalik, artinya enzim tidak menentukan arah reaksi tetapi hanya mempercepat laju reaksi sehingga tercapai keseimbangan. Enzim dapat menguraikan suatu senyawa menjadi senyawa-senyawa lain. Atau sebaliknya, menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu.
F. Enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah suhu, pH, aktivator (pengaktif), dan inhibitor (penghambat) serta konsentrasi substrat.
 |
| Gambar 6. Inhibitor |
Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi. Enzim meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi yang diperlukan untuk reaksi). Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan membentuk kompleks dengan substrat. Setelah produk dihasilkan, kemudian enzim dilepaskan. Enzim bebas untuk membentuk kompleks baru dengan substrat yang lain.
- Cara Kerja Enzim
 |
| Gambar 7. Proses enzimatis |
Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai katalis. Pada sisi ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat elektrofilik sehingga dapat mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi aktif sangat spesifik sehingga diperlukan enzim yang spesifik pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim. Agar dapat bereaksi, enzim dan substrat harus saling komplementer.
Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai katalis. Pada sisi ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat elektrofilik sehingga dapat mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi aktif sangat spesifik sehingga diperlukan enzim yang spesifik pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim. Agar dapat bereaksi, enzim dan substrat harus saling komplementer.
Cara kerja enzim dapat dijelaskan dengan dua teori, yaitu teori gembok dan anak kunci, dan teori kecocokan yang terinduksi.
 |
| Gambar 8. Teori kerja enzim |
- Teori gembok dan anak kunci (Lock and key theory)
- Teori kecocokan yang terinduksi (Induced fit theory)
- Jenis Reaksi Enzim
No.
|
Golongan Enzim
|
Jenis Enzim
|
Peranan Enzim
|
1.
|
Oksidoreduktase
(reaksi reduksi-oksidasi)
|
Dehidrogenase
|
Mengubah ikatan tunggal menjadi ikatan rangkap.
|
Oksidase
|
Melakukan oksidasi (menerima oksigen atau melepas elektron).
|
||
Hidroksilase
|
Menggabungkan gugus hidroksil.
|
||
2.
|
Transferase
|
Mengkatalisis perpindahan 1 gugus karbon (misalnya metil),
gugus aldehid, keton, gugus fosforil, atau gugus amino dari satu substrat ke
substrat yang lain.
|
|
3.
|
Hidrolase
(ikatan hidrogen)
|
Peptidase
|
Memecah ikatan peptida pada protein.
|
Esterase
|
Memecah ikatan ester.
|
||
Glikosidase
|
Memecah ikatan glikosida pada polisakarida.
|
||
Fosfatase
|
Memecah ikatan fosfat.
|
||
4.
|
Liase
|
Mengkatalisis penambahan gugus pada ikatan rangkap atau
pembentukan ikatan rangkap dengan menghilangkan gugus C=C, C=O, atau C=N.
Misalnya: dekarboksilase, aldolase, dan dehidratase.
|
|
5.
|
Ligase
|
Mengkatalisis reaksi penggabungan antara satu molekul dengan molekul
lain melibatkan hidrolisis dari ATP. Misalnya: RNA ligase dan DNA ligase.
|
|
6.
|
Isomerase
|
Mengkatalisis perpindahan suatu gugus ke tempat lain dalam
satu molekul. Misalnya: racemase, fosfoglukoisomerase, mutase, dan
oksidoreduktase.
|
|
4. Kinematika Enzim
Kinetika enzim adalah studi mengenai reaksi kimia yang dikatalisis oleh enzim. Dalam kinetika enzim, laju reaksi diukur dan pengaruh berbagai kondisi reaksi diteliti lebih mendalam. Mempelajari suatu kinetika enzim dengan cara ini dapat mengungkap mekanisme katalitik pada enzim ini, perannya dalam metabolisme, bagaimana aktivitasnya dikendalikan, serta bagaimana suatu obat atau suatu agonis mampu menghambat kerja enzim.
Enzim biasanya merupakan molekul protein yang memanipulasi molekul lain — substrat enzim. Molekul target tersebut berikatan dengan suatu situs aktif enzim dan berubah menjadi produk melalui serangkaian tahap yang dikenal sebagai mekanisme enzimatik.
Kinetika enzim adalah studi mengenai reaksi kimia yang dikatalisis oleh enzim. Dalam kinetika enzim, laju reaksi diukur dan pengaruh berbagai kondisi reaksi diteliti lebih mendalam. Mempelajari suatu kinetika enzim dengan cara ini dapat mengungkap mekanisme katalitik pada enzim ini, perannya dalam metabolisme, bagaimana aktivitasnya dikendalikan, serta bagaimana suatu obat atau suatu agonis mampu menghambat kerja enzim.
Enzim biasanya merupakan molekul protein yang memanipulasi molekul lain — substrat enzim. Molekul target tersebut berikatan dengan suatu situs aktif enzim dan berubah menjadi produk melalui serangkaian tahap yang dikenal sebagai mekanisme enzimatik.
E + S ⇄ ES ⇄ ES* ⇄ EP ⇄ E + P
- Parameter Km dan Vmaks
Parameter tersebut merupakan nilai:
1. Untuk karakterisasi spesifitas enzim terhadap substrat tertentu
2. Untuk menentukan antara mekanisme steady state atau kesetimbangan (equilibrium)
3. Untuk memperlihatkan peranan enzim dalam metabolism
Dalam reaksi enzim dikenal kecepatan reaksi hidrolisis, penguraian atau reaksi katalisasi lain yang disebut velocity (V).
1. Untuk karakterisasi spesifitas enzim terhadap substrat tertentu
2. Untuk menentukan antara mekanisme steady state atau kesetimbangan (equilibrium)
3. Untuk memperlihatkan peranan enzim dalam metabolism
Dalam reaksi enzim dikenal kecepatan reaksi hidrolisis, penguraian atau reaksi katalisasi lain yang disebut velocity (V).
Harga V dari suatu reaksi enzimatis akan meningkat dengan bertambahnya konsentrasi substrat [S], akan tetapi setelah [S] meningkat lebih lanjut akan sampai pada kecepatan yang tetapKecepatan reaksi enzimatik dapat diukur dengan mengukur jumlah substrat yang diubah atau produk yang dihasilkan per satuan waktu, dan pada suatu waktu yang sangat pendek, atau pada satu titik tertentu pada grafik diatas disebut kecepatan sesaat (instantaneus velocity). Kecepatan sesaat merupakan tangens dari garis singgung terhadap grafik pada suatu titik tertentu. Kecepatan sesaat pada waktu mendekati nol, yaitu saat grafik masih berupa garis lurus disebut kecepatan awal (Vo). Pada reaksi enzimatis, jika disebut kecepatan, umumnya yang dimaksud adalah kecepatan awal. Hal ini disebabkan karena pada keadaan awal reaksi, kita dapat mengetahui kondisi/ keadaan dengan lebih tepat. Disamping kecepatan sesaat dan Vo, juga dikenal istilah kecepatan rata-rata, yaitu perbandingan antara perubahan jumlah substrat terhadap waktu.
 |
| Gambar 9. Kinetika enzim |
Ada dua metode analisis kuantitatif kinetika reaksi enzim,
yaitu asas keseimbangan Michaelis-Menten dan asas teori keadaan tunak (steady
state theory) Briggs-Haldone. Persamaan Michaelis-Menten merupakan persamaan
kecepatan reaksi enzimatik substrat tunggal yang menyatakan hubungan
kuantitatif kecepatan reaksi awal (Vo), kecepatan reaksi maksimum (Vmaks),
konsentrasi substrat [S], dan konstanta Michaelis-Menten [KM].
Titik dimana nilai Vo=1/2Vmaks disebut konstanta Michaelis-Menten [KM]
0 comments: